UNE groupe prosthétique C'est le fragment d'une protéine qui n'a pas de nature d'acide aminé. Dans ces cas, la protéine est appelée "hétéroprotéine" ou protéine conjuguée, où la partie protéique est appelée apoprotéine. En revanche, les molécules constituées uniquement d'acides aminés sont appelées holoprotéines..
Les protéines peuvent être classées selon la nature du groupe prothétique: lorsque le groupe est un glucide, un lipide ou un groupe hème, les protéines sont respectivement des glycoprotéines, des lipoprotéines et des héméprotéines. De plus, les groupes prothétiques peuvent être très variés: des métaux (Zn, Cu, Mg, Fe) aux acides nucléiques, en passant par l'acide phosphorique, entre autres..
Dans certains cas, les protéines ont besoin de composants supplémentaires pour remplir leurs fonctions avec succès. En plus des groupes prothétiques, il y a les coenzymes; ces derniers se lient de manière lâche, temporaire et faible à la protéine, tandis que les groupes prothétiques sont fermement ancrés à la partie protéique.
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La biotine est une vitamine hydrophile du complexe B qui participe au métabolisme de différentes biomolécules, y compris la gluconéogenèse, le catabolisme des acides aminés et la synthèse des lipides.
Il agit comme un groupe prothétique pour diverses enzymes, telles que l'acétyl-CoA carboxylase (sous les formes trouvées dans les mitochondries et dans le cytosol), la pyruvate carboxylase, la propionyl-CoA carboxylase et la b-méthylcrotonyl-CoA carboxylase.
Cette molécule est capable de se coupler à ces enzymes via un résidu lysine et est responsable du transport du dioxyde de carbone. La fonction de la biotine dans les organismes va au-delà de son rôle de groupe prothétique: elle participe à l'embryogenèse, au système immunitaire et à l'expression des gènes.
Le blanc d'œuf cru contient une protéine appelée avidine, qui supprime l'utilisation normale de la biotine; Pour cette raison, la consommation d'œuf cuit est recommandée car la chaleur dénature l'avidine, perdant ainsi sa fonction..
Le groupe hème est une molécule de nature porphyrine (un grand hétérocycle) qui a dans sa structure des atomes de fer capables de se lier de manière réversible à l'oxygène ou d'abandonner et de prendre des électrons. C'est le groupe prothétique de l'hémoglobine, une protéine responsable du transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone.
Dans les globines fonctionnelles, l'atome de fer a une charge +2 et est dans un état d'oxydation ferreuse, il peut donc former cinq ou six liaisons de coordination. La couleur rouge caractéristique du sang est due à la présence du groupe hème.
Le groupe hème est également le groupe prothétique d'autres enzymes, telles que les myoglobines, les cytochromes, les catalases et les peroxydases..
Ces deux groupes prothétiques sont présents dans les flavoprotéines et sont dérivés de la riboflavine ou de la vitamine Bdeux. Les deux molécules ont un site actif qui subit des réactions d'oxydation et de réduction réversibles..
Les flavoprotéines ont des rôles biologiques très variés. Ils peuvent participer aux réactions de déshydrogénation de molécules comme le succinate, participer au transport de l'hydrogène dans la chaîne de transport d'électrons ou réagir avec l'oxygène, générant du HdeuxOU ALORSdeux.
C'est le groupe prothétique des quinoprotéines, une classe d'enzymes déshydrogénases telles que la glucose déshydrogénase, qui participe à la glycolyse et à d'autres voies.
Le phosphate de pyridoxal est un dérivé de la vitamine B6. Il se trouve sous la forme d'un groupe prothétique des enzymes amino transférases.
C'est le groupe prothétique de l'enzyme glycogène phosphorylase et lui est lié au moyen de liaisons covalentes entre le groupe aldéhyde et le groupe e-amino d'un résidu lysine dans la région centrale de l'enzyme. Ce groupe aide à la dégradation phosphorolytique du glycogène.
Le mononucléotide de flavine et le dinucléotide de flavine adénine mentionnés ci-dessus sont essentiels pour la conversion de la pyridoxine ou de la vitamine B6 dans le phosphate de pyridoxal.
La méthylcobalamine est une forme équivalente de vitamine B12. Structurellement, il a un centre octaédrique de cobalt et contient des liaisons métal-alkyle. Parmi ses principales fonctions métaboliques figure le transfert de groupes méthyle.
Le pyrophosphate de thiamine est le groupe prothétique d'enzymes impliquées dans les principales voies métaboliques, telles que l'α-cétoglutarate déshydrogénase, la pyruvate déshydrogénase et la transcétolase..
De même, il participe au métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés à chaîne ramifiée. Toutes les réactions enzymatiques nécessitant du pyrophosphate de thiamine impliquent le transfert d'une unité aldéhyde activée.
Le pyrophosphate de thiamine est synthétisé par voie intracellulaire par phosphorylation de la vitamine B1 ou la thiamine. La molécule se compose d'un cycle pyrimidine et d'un cycle thiazolium avec une structure CH azide.
Une carence en pyrophosphate de thiamine entraîne des maladies neurologiques appelées béribéri et syndrome de Wernicke-Korsakoff. Cela se produit parce que le seul carburant dans le cerveau est le glucose et, comme le complexe pyruvate déshydrogénase nécessite du pyrophosphate de thiamine, le système nerveux n'a pas d'énergie..
Les molybdoptérines sont des dérivés de la pyranoptérine; Ils sont constitués d'un anneau pyrane et de deux thiolates. Ce sont des groupes prothétiques ou des cofacteurs trouvés dans les enzymes contenant du molybdène ou du tungstène.
Trouvé sous forme de groupe prothétique de thiosulfate réductase, de purine hydroxylase et de formate déshydrogénase.
L'acide lipoïque est le groupe prothétique du lipoamide et est lié de manière covalente à la partie protéique par un résidu lysine.
Sous sa forme réduite, l'acide lipoïque a une paire de groupes sulfhydryle, tandis que sous forme oxydée, il a un disulfure cyclique.
Il est responsable de la réduction du disulfure cyclique dans l'acide lipoïque. De plus, c'est le groupe prothétique de la transcétylase et cofacteur de différentes enzymes impliquées dans le cycle de l'acide citrique ou cycle de Krebs..
C'est un composant d'une grande importance biologique dans les déshydrogénases des alpha-cétoacides, où les groupes sulfhydryle sont responsables du transport des atomes d'hydrogène et des groupes acyle..
La molécule est un dérivé d'acide gras octanoïque et se compose d'un carboxyle terminal et d'un cycle dithional.
Les acides nucléiques sont les groupes prothétiques de nucléoprotéines trouvés dans les noyaux de la cellule, tels que les histones, la télomérase et la protamine..
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