La myéloperoxydase est une hémoprotéine avec une activité enzymatique oxydoréductase qui fonctionne dans différentes cellules du système immunitaire pour lutter contre les micro-organismes envahisseurs et d'autres processus cellulaires.
Cette peroxydase lysosomale se trouve dans les granulocytes et monocytes de mammifères et exerce des fonctions dans le système microbicide des neutrophiles dépendant du peroxyde d'hydrogène, faisant partie des composants de la réponse immunitaire innée..
Il a été décrit pour la première fois par Agner, qui a inventé le terme initial "peroxydase verte", car il s'agit d'une enzyme avec une couleur verte caractéristique.
Plus tard, son nom a été changé en myéloperoxydase, car il s'agit d'une enzyme caractéristique des cellules appartenant aux lignées myéloïdes de la moelle osseuse et présente dans différents tissus conjonctifs du corps de certains animaux..
En plus de leurs fonctions dans le système immunitaire pour lutter contre les micro-organismes envahisseurs, les produits de réactions catalysées par la myéloperoxydase provoquent des lésions tissulaires lors de différentes réactions inflammatoires..
Son activité a également été liée à l'évolution de certaines maladies cardiovasculaires et lors des phases d'initiation, de propagation et de complication des processus athérosclérotiques, qui est exploitée pour le diagnostic et l'intervention thérapeutique de ces pathologies..
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La fonction catalytique de la myéloperoxydase est basée sur l'oxydation de deux électrons de l'ion Cl-, pour réaliser la formation de HOCl ou acide hypochloreux qui, lorsqu'il est ingéré par des organismes vivants, est toxique et peut même être mortel.
Cette enzyme est particulièrement abondante dans les granules azurophiles primaires du cytoplasme des leucocytes polymorphonucléaires, où elle représente plus de 3% du poids de ces cellules. On le trouve également dans les monocytes humains, mais pas dans les macrophages tissulaires.
La myéloperoxydase est codée par un gène de 2200 paires de bases (2,2 kb), qui est responsable de la synthèse d'un peptide précurseur de 745 résidus d'acides aminés.
Chez l'homme, ce gène est localisé sur le chromosome 17, dans la région 12-23 du bras long, et contient 12 exons et 11 introns..
La synthèse de cette protéine se produit au stade promyélocytaire de la différenciation des cellules de la lignée myéloïde et son traitement post-traductionnel se produit entre le réticulum endoplasmique, le complexe de Golgi et la membrane plasmique.
L'incorporation du groupe hème prothétique se produit indépendamment du traitement post-traductionnel de la protéine précurseur inactive..
La myéloperoxydase est synthétisée sous forme de protéine précurseur glycosylée (avec des portions glucidiques) d'environ 90 kDa. Celui-ci est ensuite clivé pour former deux chaînes: une lourde (55-60 kDa) et une légère (10-15 kDa)..
La protéine mature est composée de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères, formant un tétramère de 120 à 160 kDa, avec deux groupes prothétiques identiques dans chaque tétramère.
La chaîne lourde a 467 acides aminés et se trouve à l'extrémité C-terminale de la protéine, tandis que la chaîne légère est composée de 108 résidus.
Dans les leucocytes polymorphonucléaires, au moins trois isoformes de cette enzyme ont été décrites, appelées I, II et III et dans les cellules tumorales promyélocytaires HL-60 (cellules précurseurs), quatre ont été décrites, nommées IA, IB, II et III.
Les myéloperoxydases polymorphonucléaires de type I, II et III ont des poids moléculaires de 120, 115 et 110 kDa, respectivement, et leur composition en acides aminés ne varie pas considérablement. Ils contiennent une proportion élevée de résidus d'aspartate, de glutamate, de leucine et de proline, ainsi que le sucre aminé N-acétylglucosamine dans la partie saccharide.
Le groupe prothétique de ces enzymes contient des atomes de fer et la teneur en ce métal varie en fonction de l'espèce animale étudiée. On pense que ce groupe est lié de manière covalente aux sous-unités lourdes de la structure, ce qui est important pour l'activité enzymatique..
La myéloperoxydase fait partie de ce que l'on appelle le «système myéloperoxydase» et agit lors de la phagocytose des micro-organismes envahisseurs, qui s'accompagne de diverses réactions oxydatives, car elle fait partie des vacuoles phagocytaires.
Ce système myéloperoxydase est impliqué dans l'élimination des bactéries, virus, parasites et champignons..
Les composants du système sont l'enzyme myéloperoxydase, le peroxyde d'hydrogène et un facteur oxydable tel qu'un halogénure. Le peroxyde d'hydrogène est produit pendant la respiration par des anions superoxydes intermédiaires.
Ce peroxyde est capable de réagir avec la myéloperoxydase pour former ce que l'on appelle le composé I, qui peut "attaquer" différents halogénures. Lorsque le composé I réagit avec d'autres molécules donneuses d'électrons, il devient le composé II, mais le composé II n'est pas capable de réagir avec les halogénures..
Les halogénures que le composé I utilise peuvent être des chlorures, des bromures, des iodures et le pseudo halogénure thiocyanate; le plus commun par ces enzymes, selon des expériences in vivo, sont les chlorures qui, une fois traités par la myéloperoxydase, sont transformés en acide hypochloreux et autres dérivés, qui sont de puissantes molécules «germicides».
D'autres réactions catalysées par la même enzyme produisent des radicaux hydroxyles libres, des atomes d'oxygène «singulets», qui ne sont rien de plus que des atomes d'oxygène à l'état excité, et de l'ozone (O3), tous ayant des activités bactéricides..
L'enzyme myéloperoxydase est impliquée dans la promotion et la propagation de l'athérosclérose, car elle amplifie le potentiel oxydatif du peroxyde d'hydrogène en produisant de puissants oxydants capables d'affecter différents composés phénoliques.
Ces espèces réactives sont impliquées dans l'apparition de lésions tissulaires qui surviennent au cours d'une grande variété de conditions inflammatoires..
L'augmentation des taux systémiques de cette enzyme est utilisée comme marqueur diagnostique de l'existence de maladies coronariennes et d'autres affections cardiaques importantes..
En plus de sa relation avec certaines maladies cardiaques, les anomalies de la myéloperoxydase se traduisent également par des pathologies immunitaires, car des anomalies de son activité bactéricide peuvent entraîner des infections systémiques dangereuses et aiguës..
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