La résistine, Aussi connu sous le nom de facteur de sécrétion spécifique du tissu adipeux (ADSF), c'est une hormone peptidique riche en cystéine. Son nom est dû à la corrélation positive (résistance) qu'il présente à l'action de l'insuline. C'est une cytokine qui a 10 à 11 résidus cystéine.
Il a été découvert en 2001 dans des cellules adipeuses (tissu adipeux) de souris et dans des cellules immunitaires et épithéliales d'humains, de chiens, de porcs, de rats et de plusieurs espèces de primates..
Index des articles
La résistine fait partie d'une famille de molécules de type résistine (molécules de type Résistine, RELM). Tous les membres de la famille RELM présentent une séquence N-terminale, qui présente le signal de sécrétion compris entre 28 et 44 résidus.
Ils ont une région ou zone centrale variable, avec une extrémité carboxyle terminale, d'un domaine qui varie entre 57 et environ 60 résidus, hautement préservés ou conservés et abondants en cystéine.
Cette protéine a été trouvée chez plusieurs mammifères. La plupart de l'attention a été portée sur la résistine sécrétée par les souris et présente chez l'homme. Ces deux protéines ont 53 à 60% de similitude (homologies) dans leurs séquences d'acides aminés..
Chez ces mammifères, la principale source de résistine est constituée de cellules adipeuses ou de tissu adipeux blanc.
La résistine chez la souris est riche en 11 kDa de cystéine. Le gène de cette protéine est situé sur le huitième (8) chromosome. Il est synthétisé comme précurseur de 114 acides aminés. Ils ont également une séquence signal de 20 acides aminés et un segment mature de 94 acides aminés..
Structurellement, la résistine chez la souris a cinq liaisons disulfure et plusieurs tours β. Il peut former des complexes de deux molécules identiques (homodimères) ou former des protéines avec des structures quaternaires (multimères) de tailles différentes grâce aux liaisons disulfure et non disulfure.
La résistine humaine se caractérise en ce qu'elle est, comme chez la souris ou d'autres animaux, une protéine peptidique riche en cystéine, seulement chez l'homme elle est de 12 kDa, avec une séquence mature de 112 acides aminés.
Le gène de cette protéine se trouve sur le chromosome 19. La source de résistine chez l'homme est constituée de cellules macrophages (cellules du système immunitaire) et de tissu épithélial. Circule dans le sang sous forme de protéine dimère de 92 acides aminés liés par des liaisons disulfure.
La résistine est connue sous plusieurs noms, notamment: protéine sécrétée riche en cystéine FIZZ3 (protéine sécrétée riche en cystéine FIZZ3), facteur de sécrétion spécifique du tissu adipeux (ADSF), facteur de sécrétion spécifique du tissu adipeux (ADSF), protéine riche en C / EBP protéine riche en cystéine sécrétée spécifique myéloïde régulée par epsilon, protéine A12 alpha-like 2 riche en cystéine (protéine A12-like 2 sécrétée riche en cystéine), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 et MGC126609.
Cette protéine est relativement nouvelle pour la communauté scientifique. Il a été découvert indépendamment par trois groupes de scientifiques au début de ce siècle, qui lui ont donné des noms différents: FIZZ3, ADSF et résistine..
Il a été découvert en 2000, dans des tissus pulmonaires enflammés. Trois gènes de souris et deux gènes homologues d'humains associés à la production de cette protéine ont été identifiés et décrits..
Protéine découverte en 2001, grâce à l'identification d'un facteur de sécrétion riche en cystine (Ser / Cys) (ADSF) spécifique du tissu lipidique blanc (adiposites).
Cette protéine s'est vu attribuer un rôle important dans le processus de différenciation des cellules multipotentes en adiposites matures (adipogenèse).
Toujours en 2001, un groupe de chercheurs a décrit la même protéine riche en cystine dans le tissu lipidique mature de souris, qu'ils ont appelé résistine en raison de sa résistance à l'insuline..
Structurellement, on sait que cette protéine est constituée d'une zone avant ou tête de forme laminaire, et d'une zone arrière de forme hélicoïdale (queue), formant des oligomères de poids moléculaires différents, selon qu'elle est humaine ou d'une autre origine..
Il a une région centrale avec 11 résidus de Ser / Cys (Serine / Cysteine) et une zone également riche en Ser / Cys dont la séquence est CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, où C est Ser / Cys et X est tout acide aminé.
Il a une composition structurelle considérée comme inhabituelle, car il est formé de plusieurs sous-unités reliées par des interactions non covalentes, c'est-à-dire qu'elles n'utilisent pas d'électrons, mais des variations électromagnétiques dispersées pour constituer leur structure..
Les fonctions de la résistine, à ce jour, font l'objet d'un vaste débat scientifique. Parmi les découvertes les plus pertinentes sur les effets biologiques chez l'homme et la souris figurent:
Chez l'homme, on pense que cette protéine contribue physiologiquement à la résistance à l'insuline dans le diabète sucré..
Le rôle qu'il joue dans l'obésité est encore inconnu, bien qu'il ait été constaté qu'il existe une corrélation entre l'augmentation du tissu adipeux et les niveaux de résistine, c'est-à-dire que l'obésité augmente la concentration de résistine dans le corps. Il a également été démontré qu'il est responsable de taux élevés de mauvais cholestérol dans le sang.
La résistine module les voies moléculaires dans les pathologies inflammatoires et auto-immunes. Il provoque directement l'altération fonctionnelle de l'endothélium, qui à son tour conduit au durcissement des artères également connu sous le nom d'athéroschlorose.
La résistine fonctionne comme un indicateur de maladie et même comme un outil clinique prédictif des maladies cardiovasculaires. Il est impliqué dans la production de vaisseaux sanguins (angiogenèse), la thrombose, l'asthme, la stéatose hépatique non alcoolique, la maladie rénale chronique, entre autres.
Personne n'a encore commenté ce post.