le isomérases Il s'agit d'une classe d'enzymes impliquées dans le réarrangement structurel ou positionnel des isomères et des stéréoisomères de différentes molécules. Ils sont présents dans pratiquement tous les organismes cellulaires remplissant des fonctions dans divers contextes.
Les enzymes de cette classe agissent sur un seul substrat, bien que certaines puissent être associées de manière covalente à des cofacteurs, des ions, entre autres. La réaction générale peut donc être vue comme suit:
X-Y → Y-X
Les réactions catalysées par ces enzymes impliquent un réarrangement interne des liaisons, ce qui peut signifier des changements dans la position des groupes fonctionnels, dans la position des doubles liaisons entre les carbones, entre autres, sans changements dans la formule moléculaire du substrat..
Les isomérases remplissent diverses fonctions dans une grande variété de processus biologiques, y compris les voies métaboliques, la division cellulaire, la réplication de l'ADN, pour n'en nommer que quelques-uns..
Les isomérases ont été les premières enzymes utilisées industriellement pour la production de sirops et autres aliments sucrés, grâce à leur capacité à interconvertir les isomères de différents types de glucides.
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Les isomérases participent à de multiples processus cellulaires vitaux. Parmi les plus importants figurent la réplication et le conditionnement de l'ADN, catalysés par les topoisomérases. Ces événements sont cruciaux pour la réplication de l'acide nucléique, ainsi que pour sa condensation avant la division cellulaire..
La glycolyse, l'une des voies métaboliques centrales dans la cellule, comprend au moins trois enzymes isomères, à savoir: la phosphoglucose isomérase, la triose phosphate isomérase et la phosphoglycérate mutase..
La conversion de l'UDP-galactose en UDP-glucose dans la voie du catabolisme du galactose est accomplie par l'action d'une épimérase. Chez l'homme, cette enzyme est connue sous le nom d'UDP-glucose 4-épimérase..
Le repliement des protéines est un processus essentiel pour le fonctionnement de nombreuses enzymes dans la nature. L'enzyme protéine-disulfure isomérase aide au repliement des protéines qui contiennent des ponts disulfure en modifiant leur position dans les molécules qu'elle utilise comme substrats..
La función principal de las enzimas pertenecientes a la clase de las isomerasas puede verse como la de la transformación de un sustrato a través de un pequeño cambio estructural, con el fin de hacerlo susceptible a un procesamiento ulterior por enzimas aguas abajo en una ruta metabólica, par exemple.
Un exemple d'isomérisation est le passage du groupe phosphate en position 3 au carbone en position 2 du 3-phosphoglycérate pour le convertir en 2-phosphoglycérate, catalysé par l'enzyme phosphoglycérate mutase dans la voie glycolytique, générant ainsi un composé d'énergie plus élevée qu'est-ce qu'un substrat fonctionnel de l'énolase.
La classification des isomérases suit les règles générales de classification des enzymes proposées par la Commission des enzymes (Commission enzymatique) en 1961, dans lequel chaque enzyme reçoit un code numérique pour sa classification.
La position des chiffres dans ledit code indique chacune des divisions ou catégories de la classification et ces numéros sont précédés des lettres "EC".
Pour les isomérases, le premier nombre représente la classe enzymatique, le second désigne le type d'isomérisation qu'elles effectuent, et le troisième le substrat sur lequel elles agissent..
La nomenclature des classes d'isomérases est EC.5. Il a sept sous-classes, donc les enzymes avec le code de EC.5.1 à EC.5.6 seront trouvées. Il existe une sixième "sous-classe" d'isomérases appelées "autres isomérases", dont le code est EC.5.99, car elle comprend des enzymes avec diverses fonctions isomérases..
La dénotation des sous-classes se fait principalement en fonction du type d'isomérisation que réalisent ces enzymes. Malgré cela, ils peuvent également recevoir des noms tels que racémases, épimérases, cis-trans-isomérases, isomérases, tautomérases, mutases ou cyclo-isomérases.
Il existe 7 classes d'enzymes dans la famille des isomérases:
Ils catalysent la formation de mélanges racémiques en fonction de la position du carbone α. Ils peuvent agir sur les acides aminés et leurs dérivés (EC.5.1.1), sur les groupes hydroxyacides et leurs dérivés (EC.5.1.2), sur les glucides et leurs dérivés (EC.5.1.3) et autres (EC.5.1.99).
Catalyser la conversion entre les formes isomères cis Oui trans de différentes molécules.
Ces enzymes sont responsables de l'isomérisation des parties internes d'une même molécule. Il y en a qui effectuent des réactions redox, où le donneur et l'accepteur d'électrons sont la même molécule, ils ne sont donc pas classés comme oxydoréductases.
Ils peuvent agir en convertissant les aldoses et les cétoses (EC.5.3.1), sur les groupes céto et énol (EC.5.3.2), en modifiant la position des doubles liaisons CC (EC.5.3.3), des liaisons disulfure SS (EC.5.3.4) et autres «oxydoréductases» (EC.5.3.99).
Ces enzymes catalysent les changements de position de divers groupes au sein d'une même molécule. Ils sont classés selon le type de groupe qu'ils «déplacent».
Il y a les phosphomutases (EC.5.4.1), celles qui transfèrent des groupes amino (EC.5.4.2), celles qui transfèrent des groupes hydroxyle (EC.5.4.3) et celles qui transfèrent d'autres types de groupes (EC.5.4 99).
Ils catalysent «l'élimination» d'un groupe qui fait partie d'une molécule, mais qui lui est toujours lié de manière covalente.
Ils peuvent agir en modifiant la conformation des polypeptides (EC.5.6.1) ou des acides nucléiques (EC.5.6.2).
Cette sous-classe regroupe des enzymes telles que la thiocyanate isomérase et la 2-hydroxychrome-2-carboxylate isomérase..
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