le transférases ce sont des enzymes responsables du transfert de groupes fonctionnels d'un substrat qui agit comme un donneur à un autre qui agit comme un récepteur. La plupart des processus métaboliques essentiels à la vie impliquent des enzymes transférases.
La première observation des réactions catalysées par ces enzymes a été documentée en 1953 par le Dr R. K. Morton, qui a observé le transfert d'un groupe phosphate d'une phosphatase alcaline à une β-galactosidase agissant comme un récepteur pour le groupe phosphate..
La nomenclatura de las enzimas transferasas generalmente se realiza de acuerdo a la naturaleza de la molécula que acepta el grupo funcional en la reacción, por ejemplo: ADN-metiltransferasa, Glutatión-transferasa, 1,4-α-glucano 6-α-glucosiltransferasa, entre autres.
Les transférases sont des enzymes d'importance biotechnologique, en particulier dans l'industrie alimentaire et pharmaceutique. Leurs gènes peuvent être modifiés pour mener des activités spécifiques dans les organismes, contribuant ainsi directement à la santé des consommateurs, au-delà du bénéfice nutritionnel..
Les prébiotiques pour la flore intestinale sont riches en transférases, car celles-ci participent à la formation de glucides qui favorisent la croissance et le développement de micro-organismes bénéfiques dans l'intestin..
Les carences, les dommages structurels et les interruptions des processus catalysés par les transférases provoquent l'accumulation de produits dans la cellule, c'est pourquoi de nombreuses maladies et pathologies différentes sont associées à ces enzymes..
Le dysfonctionnement des transférases provoque des maladies telles que la galactosémie, la maladie d'Alzheimer, la maladie de Huntington, entre autres.
Index des articles
Parmi le grand nombre de processus métaboliques auxquels participent les transférases figurent la biosynthèse des glycosides et le métabolisme des sucres en général..
Une enzyme glucotransférase est responsable de la conjugaison des antigènes A et B à la surface des globules rouges. Ces variations de liaison à l'antigène proviennent d'un polymorphisme des acides aminés Pro234Ser de la structure originale des B-transférases..
La glutathion-S-transférase dans le foie participe à la détoxification des cellules hépatiques, aidant à les protéger des espèces réactives de l'oxygène (ROS), des radicaux libres et des peroxydes d'hydrogène qui s'accumulent dans le cytoplasme cellulaire et sont hautement toxiques.
L'aspartate carbamoyl transférase catalyse la biosynthèse des pyrimidines dans le métabolisme des nucléotides, composants fondamentaux des acides nucléiques et molécules à haute énergie utilisées dans de multiples processus cellulaires (tels que l'ATP et le GTP, par exemple).
Les transférases participent directement à la régulation de nombreux processus biologiques en faisant taire par des mécanismes épigénétiques les séquences d'ADN qui codent les informations nécessaires à la synthèse des éléments cellulaires.
L'acétylate d'histone acétyltransférases a conservé les résidus de lysine sur les histones en transférant un groupe acétyle à partir d'une molécule d'acétyl-CoA. Cette acétylation stimule l'activation de la transcription associée au développement ou à la relaxation de l'euchromatine..
Les phosphotransférases catalysent le transfert de groupes phosphate dans probablement tous les contextes métaboliques cellulaires. A un rôle important dans la phosphorylation des glucides.
Les aminotransférases catalysent le transfert réversible des groupes aminés des acides aminés aux oxydes, l'une des nombreuses transformations d'acides aminés médiée par des enzymes dépendant de la vitamine B6..
Les transférases catalysent le mouvement des groupes chimiques en effectuant la réaction indiquée ci-dessous. Dans l'équation suivante, la lettre «X» représente la molécule donneuse du groupe fonctionnel «Y» et «Z» agit comme accepteur.
X-Y + Z = X + Y-Z
Ce sont des enzymes avec de forts éléments électronégatifs et nucléophiles dans leur composition; ces éléments sont responsables de la capacité de transfert de l'enzyme.
Les groupes mobilisés par les transférases sont généralement des résidus aldéhyde et cétone, des groupes acyle, glucosyle, alkyle, azotés et riches en azote, phosphore, groupes soufrés, entre autres..
La classification des transférases suit les règles générales de classification des enzymes proposées par la Enzyme Commission (Commission enzymatique) en 1961. Selon le comité, chaque enzyme reçoit un code numérique pour sa classification.
La position des chiffres dans le code indique chacune des divisions ou catégories de la classification et ces numéros sont précédés des lettres "EC".
Dans la classification des transférases, le premier chiffre représente la classe d'enzymes, le deuxième chiffre symbolise le type de groupe qu'ils transfèrent et le troisième chiffre se réfère au substrat sur lequel ils agissent..
La nomenclature de la classe des transférases est CE.2. Il a dix sous-classes, donc les enzymes se trouvent avec le code de CE.2.1 jusqu'au CE.2.10. Chaque dénotation de la sous-classe est faite principalement en fonction du type de groupe qui transfère l'enzyme.
Les dix classes d'enzymes de la famille des transférases sont:
Ils transfèrent des groupes qui incluent un seul carbone. La méthyltransférase, par exemple, transfère un groupe méthyle (CH3) aux bases azotées de l'ADN. Les enzymes de ce groupe régulent directement la traduction des gènes.
Ils mobilisent des groupes aldéhyde et des groupes cétone ayant des saccharides comme groupes récepteurs. La carbamyltransférase représente un mécanisme de régulation et de synthèse des pyrimidines.
Ces enzymes transfèrent des groupes acyle à des dérivés d'acides aminés. La peptidyltransférase effectue la formation essentielle de liaisons peptidiques entre les acides aminés adjacents pendant le processus de traduction.
Ils catalysent la formation de liaisons glycosidiques en utilisant des groupes de sucre phosphate comme groupes donneurs. Tous les êtres vivants présentent des séquences d'ADN pour les glycosyltransférases, car ils participent à la synthèse des glycolipides et des glycoprotéines.
Ils mobilisent des groupes alkyle ou aryle (autres que CH3) comme les groupes diméthyle, par exemple. Parmi ceux-ci se trouve la glutathion transférase, qui a été mentionnée précédemment..
Les enzymes de cette classe transfèrent des groupes azotés tels que -NH2 et -NH. Ces enzymes comprennent les aminotransférases et les transaminases..
Ils catalysent la phosphorylation des substrats. Généralement, les substrats de ces phosphorylations sont des sucres et d'autres enzymes. Les phosphotransférases transportent les sucres dans la cellule, les phosphorylant simultanément.
Ils se caractérisent par la catalyse du transfert de groupes contenant du soufre dans leur structure. La coenzyme A transférase appartient à cette sous-classe.
Ils sont communément appelés séléniotransférases. Ceux-ci mobilisent les groupes L-séril pour transférer les ARN.
Les transférases de ce groupe mobilisent des groupes contenant du molybdène ou du tungstène en molécules qui ont des groupes sulfure comme accepteurs..
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