La chaîne de transport d'électrons Il se compose d'un ensemble de molécules de protéines et de coenzymes au sein d'une membrane. Comme son nom l'indique, il est responsable du transport des électrons des coenzymes NADH ou FADH2 vers le récepteur final qui est l'O2 (oxygène moléculaire).
Dans ce processus de transport, l'énergie libérée lorsque les électrons sont transférés des coenzymes à l'oxygène moléculaire via des centres redox attachés aux protéines, est associée à la production d'énergie (ATP). Cette énergie est obtenue grâce au gradient de protons qui est généré dans la membrane mitochondriale interne..
Ce système de transport est composé de divers composants qui peuvent être trouvés dans au moins deux états d'oxydation. Chacun d'eux est efficacement réduit et réoxydé lors du déplacement des électrons du NADH ou du FADH2 vers l'O2..
Les coenzymes NAD + et FAD sont réduites dans les voies d'oxydation des acides gras et le cycle de l'acide citrique en conséquence de l'oxydation de divers substrats. Ces coenzymes sont ensuite oxydées dans la chaîne de transport électronique..
Le système de transport électronique consiste donc en une séquence de réactions d'oxydoréduction reliées les unes aux autres..
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Selon le type d'organisme, 3 à 6 composants peuvent être observés constituant la chaîne de transport d'électrons. Le processus de transport d'électrons et la synthèse d'ATP par phosphorylation oxydative, sont des processus qui se produisent dans une membrane.
Dans le cas des cellules procaryotes (bactéries aérobies), ces processus se produisent associés à la membrane plasmique. Dans les cellules eucaryotes, il se produit dans la membrane mitochondriale, de sorte que les composants du transport d'électrons se trouvent dans la partie interne de la membrane.
Les électrons sont transférés progressivement à travers quatre complexes qui composent la chaîne de transport électronique.
Chaque complexe a plusieurs composants protéiques associés à des groupes prothétiques (composants non acides aminés des protéines conjuguées) redox, qui permettent d'augmenter leurs potentiels de réduction..
De plus, ce système de transport est composé de diverses espèces moléculaires telles que les flavoprotéines; la coenzyme Q également appelée ubiquinone (CoQ ou UQ); divers cytochromes tels que le cytochrome b, c, c1, a et a3; protéines avec des groupes Fe-S et des protéines attachées à Cu. Ces molécules se lient à la membrane, à l'exception du cytochrome c.
Le complexe I appelé NADH coenzyme quinone oxydoréductase, ou NADH déshydrogénase, est composé d'environ 45 chaînes polypeptidiques et contient une molécule de flavine mononucléotide (FMN) et huit à neuf grappes Fe-S. Comme son nom l'indique, ce complexe transfère une paire d'électrons de la coenzyme NADH à CoQ..
La fonction du complexe NADH déshydrogénase commence par la liaison du NADH au complexe du côté matrice de la membrane mitochondriale interne. Les électrons sont ensuite transportés du NADH au FMN. Par la suite, les électrons passent de la flavine réduite (FMNH2) aux protéines avec Fe-S.
FMNH2 fonctionne comme une sorte de pont entre les protéines NADH et Fe-S, puisque cette dernière ne peut transférer qu'un seul électron, tandis que la coenzyme NADH en transfère deux, de sorte que les flavines effectuent ce transfert d'un seul électron grâce à son état redox de semiquinone.
Enfin, les électrons sont transférés des clusters Fe-S à la coenzyme Q, qui est un porteur d'électrons mobile avec une queue isoprénoïde qui le rend hydrophobe, lui permettant de traverser le centre de la membrane mitochondriale..
Le complexe II, mieux connu sous le nom de succinate déshydrogénase, est une protéine intégrale de la membrane mitochondriale interne et est une enzyme impliquée dans le cycle de l'acide citrique.
Ce complexe est composé de deux sous-unités hydrophiles et de deux sous-unités hydrophobes avec des groupes hème b qui fournissent le site de liaison pour la CoQ, ainsi qu'une flavoprotéine et une protéine avec Fe-S.
Dans le cycle de l'acide citrique (cycle de Krebs ou acide tricarboxylique), le succinate est converti en fumarate par la succinate déshydrogénase, réduisant la coenzyme FAD en FADH2. À partir de cette dernière coenzyme, les électrons sont transférés aux centres Fe-S qui à leur tour les transfèrent à CoQ.
Lors des réactions de ce transfert d'électrons, le potentiel redox standard est très faible, ce qui empêche la libération de l'énergie libre nécessaire à la synthèse de l'ATP..
Cela signifie que le complexe II est le seul complexe de la chaîne de transport d'électrons incapable de fournir de l'énergie pour la synthèse de l'ATP. Cependant, ce complexe est essentiel dans le processus, car il transfère les électrons de FADH2 au reste de la chaîne..
Le complexe III, complexe cytochrome bc1 ou CoQ cytochrome c réductase, transfère les électrons de la coenzyme Q réduite au cytochrome c. Ce transfert se produit par une seule voie redox, connue sous le nom de cycle Q..
Ce complexe est composé d'une protéine avec Fe-S et de trois cytochromes différents, dans lesquels l'atome de fer situé dans le groupe hème varie cycliquement entre les états réduit (Fe2 +) et oxydé (Fe3 +)..
Les cytochromes sont des hémoprotéines de transport d'électrons, qui possèdent une activité redox. Ils sont présents dans tous les organismes, à l'exception de certains anaérobies obligatoires.
Ces protéines ont des groupes hème qui alternent entre deux états d'oxydation (Fe2 + et Fe3 +). Le cytochrome c est un porteur d'électrons mobile faiblement associé à la membrane interne des mitochondries.
Les cytochromes trouvés dans ce complexe sont les cytochromes b, c et a, tous les 3 sont des protéines actives redox avec des groupes hae avec des caractéristiques différentes, qui alternent leurs états d'oxydation entre Fe2 + et Fe3+.
Le cytochrome c est une protéine membranaire périphérique qui fonctionne comme une «navette» d'électrons avec le cytochrome c1 et le complexe IV.
Les cytochromes c et O2 sont les récepteurs finaux des électrons dérivés de l'oxydation de matière organique, donc le complexe IV ou cytochrome c oxydase est l'enzyme terminale du processus de transport d'électrons. Cela accepte les électrons du cytochrome c et les transfère vers la réduction d'O2.
La fonction du complexe est de catalyser les oxydations d'un électron des quatre molécules consécutives du cytochrome c réduit, c'est-à-dire qu'il réduit simultanément quatre électrons d'une molécule d'O2, produisant finalement deux molécules de H2O..
Les électrons sont transférés des complexes I et II au complexe III grâce à la coenzyme Q, et de là, ils passent au complexe IV via le cytochrome c. Lorsque les électrons traversent ces quatre complexes, ils augmentent le potentiel de réduction, libérant de l'énergie, qui est ensuite utilisée pour la synthèse de l'ATP..
Au total, le transfert d'une paire d'électrons provoque la translocation de 10 protons à travers la membrane; quatre dans les complexes I et IV et deux dans le complexe III.
Cette enzyme catalyse l'oxydation de la coenzyme NADH par la coenzyme Q. Les électrons passent du NADH au FMN qui est attaché à la queue hydrophile du complexe I. Des grappes d'électrons de transfert Fe-S un à la fois. Ces groupes Fe-S réduisent la CoQ, qui est intégrée dans la membrane, en ubiquinol (CoQ réduite).
Lors du transfert d'électrons vers la CoQ, quatre protons sont à leur tour transférés à travers la membrane interne, dans l'espace intermembranaire. Le mécanisme par lequel ces protons sont transloqués implique des protéines situées dans la queue hydrophobe du complexe I.
Le processus de transfert d'électrons dans cette étape libère de l'énergie libre, en particulier -16,6 kcal / mol.
La coenzyme Q est oxydée par le cytochrome c, dans une réaction catalysée par cette coenzyme. L'oxydation de l'ubiquinol (CoQ réduit) se produit à un certain site du complexe (Qo ou site d'oxydation) dans la membrane mitochondriale, transférant deux électrons, l'un vers la protéine avec les groupes Fe-S et l'autre vers les groupes hème..
Dans le cycle Q, l'oxydation de la CoQ produit de la semiquinone, qui est l'endroit où les électrons sont transférés aux groupes hème b1 et bh. Lorsque ce transfert d'électrons se produit, un deuxième CoQ est oxydé au site Qo, répétant le cycle.
Ce cycle provoque le transfert de deux électrons et à son tour la translocation de quatre protons vers l'espace intermembranaire, avec la libération de -10,64 kcal / mol d'énergie libre..
Cette enzyme (complexe IV) catalyse l'oxydation du cytochrome c (réduit) par l'O2, qui est l'accepteur d'électrons final. Ce transfert produit une molécule H2O pour chaque paire d'électrons transférés en plus de la translocation des protons à travers la membrane..
Les électrons se déplacent un par un, du cytochrome c réduit à une paire d'ions CuA, puis passent à un groupe hème et atteignent enfin le centre binucléaire du complexe contenant les ions CuB et l'hème a3, où le transfert de quatre électrons se produit même en oxygène.
Dans le complexe IV, les éléments transfèrent les électrons un par un, de sorte que l'O2 est progressivement réduit, de sorte que la libération de certains composés toxiques tels que le superoxyde, le peroxyde d'hydrogène ou les radicaux hydroxyles ne se produit pas..
L'énergie libérée à cette étape correspond à -32 kcal / mol. Le gradient électrochimique généré lors du processus de transfert et les changements d'énergie (ΔE) provoqués par une paire d'électrons lors du passage dans les quatre complexes, correspond, à chaque étape, à l'énergie libre nécessaire à la production d'une molécule d'ATP.
Comme mentionné, ce complexe a la fonction unique mais importante d'introduire les électrons de FADH2 du cycle de l'acide citrique à la chaîne de transport d'électrons..
Cette enzyme catalyse l'oxydation de la coenzyme FADH2 par la coenzyme Q (oxydée). Dans le cycle de l'acide citrique, lorsque le succinate est oxydé en fumarate, deux électrons et deux protons sont transférés vers le FAD. Par la suite, FADH2 transfère ces électrons à CoQ via les centres Fe-S du complexe..
Enfin, à partir de CoQ, les électrons sont transférés vers le complexe III, en suivant les étapes décrites ci-dessus..
Les quatre complexes qui composent la chaîne de transport électronique sont indépendants, c'est-à-dire qu'ils se trouvent et fonctionnent indépendamment dans la membrane mitochondriale interne, et le mouvement de chacun d'eux dans la membrane ne dépend pas ou n'est pas lié aux autres complexes..
Les complexes I et II se déplacent dans la membrane en transférant leurs électrons au CoQ qui diffuse également dans la membrane et les transfère au complexe III, d'où les électrons passent au cytochrome c, qui est également mobile dans la membrane et dépose les électrons dans le complexe IV.
Certains inhibiteurs spécifiques agissent sur la chaîne de transport électronique qui interfèrent dans son processus. La roténone est un insecticide couramment utilisé qui se lie stoechiométriquement au complexe I, empêchant la réduction de la CoQ.
Certains médicaments de type barbiturique tels que Piericidin et Amytal, inhibent le complexe I, interférant dans le transfert d'électrons des groupes Fe-S vers CoQ.
Dans le complexe II, certains composés tels que la thénoyltrifluoroacétone et le malonate agissent comme des inhibiteurs compétitifs avec le succinate, empêchant son oxydation et à son tour le transfert d'électrons vers le FAD.
Certains antibiotiques, tels que le myxothiazol et la stigmatelline, se lient aux sites de liaison Q de la CoQ, inhibant le transfert d'électrons de la coenzyme Q vers les centres Fe-S des protéines..
Le cyanure, l'azide (N3-), l'acide sulfurique et le monoxyde de carbone inhibent le complexe IV. Ces composés se lient aux groupes hème, empêchant le transfert d'électrons vers le centre binucléaire du complexe ou vers l'oxygène (O2).
En inhibant la chaîne de transport d'électrons, la production d'énergie est arrêtée par la phosphorylation oxydative, causant de graves dommages et même la mort du corps.
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